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Charakterisierung des Hämocyanins von Haliotis rubra

AutorMark Laible
Verlagdiplom.de
Erscheinungsjahr2009
Seitenanzahl52 Seiten
ISBN9783836635646
FormatPDF
Kopierschutzkein Kopierschutz
GerätePC/MAC/eReader/Tablet
Preis38,00 EUR
Inhaltsangabe:Einleitung: Hämocyanine: Hämocyanin ist das respiratorische Protein vieler Arthropoden und Mollusken. Obwohl die Arthropoden- und Mollusken-Hämocyanine den gleichen Namen tragen, und es sich bei beiden um extrazelluläre Kupferproteine handelt, sind sie nicht nah miteinander verwandt. Vielmehr weisen die Arthropoden- und Mollusken-Hämocyanine grundlegende Unterschiede in der Primär-, Tertiär- und Quartärstruktur auf und werden unterschiedlichen Protein-Superfamilien zugeordnet. Das Arthropoden-Hämocyanin besteht aus bohnenförmigen Untereinheiten zu je ca. 75kDa und liegt je nach Tierart als würfelförmiges Hexamer oder Multihexamer (bis zu 12x6) vor. Das Hämocyanin der Mollusken dagegen hat die Form eines Hohlzylinders und besteht aus einer oder mehreren dekameren Grundeinheiten. In meiner Arbeit untersuchte ich das Hämocyanin der marinen Schnecke Haliotis rubra aus der Ordnung Archeogastropoda und der Familie Haliotidae. Deswegen soll hier nur auf die Mollusken-Hämocyanine näher eingegangen werden. Mollusken-Hämocyanine: Mollusken-Hämocyanine werden schon seit langem eingehend untersucht. Somit sind auch deren Aufbau und Funktion schon gut erforscht. Seinen Namen verdankt das Hämocyanin Léon Fredericq. Dieser isolierte im Jahre 1878 das blaue Pigment aus dem Blut eines Tintenfisches und taufte es aufgrund seines Vorkommens im Blut und seiner blauen Farbe, Hämocyanin (Blutblau). Seine Untersuchungen ergaben, dass es sich dabei um ein Protein handelt, dass Sauerstoff transportiert. Mit einem Durchmesser von 35nm und einer Höhe von 18nm erreichen die Mollusken-Hämocyanine die Größe eines mittelgroßen Virus und sind damit die größten respiratorischen Proteine, die in der Natur vorkommen. Der Grundbaustein der Mollusken-Hämocyanine hat die Form eines Hohlzylinders und ist aus 10 immunologisch identischen Untereinheiten (Polypeptidketten) aufgebaut, wobei sich immer 2 Untereinheiten antiparallel zu Dimeren zusammenlagern. Die Untereinheit des Hämocyanins besitzt eine Molekularmasse von ca. 350-400kDa und besteht wiederum je nach Tierklasse aus sieben oder acht globulären, funktionellen Domänen (functional units, FUs), die immunologisch sehr unterschiedlich sind. Vom N-Terminus zum C-Terminus werden die durch Linker-Regionen von ca. 10-15 Aminosäuren perlenschnurartig miteinander verknüpften FUs als FU-a bis FU-g bzw. FU-h bezeichnet. FU a-f bilden dabei im Dekamer die Wand des Hohlzylinders, FU-g und h bilden zusammen eine nach innen [...]

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