2. Anatomische und physiologische Grundlagen

Für ein grundlegendes Verständnis des neuromuskulären Systems, dessen Anpassungseigenschaften in den folgenden Kapiteln thematisiert werden, wird hier ein Einblick gegeben.

2.1 Skelettmuskelfasern

Skelettmuskeln sind in ihrer Struktur streng organisiert in Muskelbündel (Faserbündel), Muskelfasern, Myofibrillen und Myofilamente. Muskelfasern sind die zellulären Elemente des Skelettmuskels.  Es sind Riesenzellen, die mehrere tausend Zellkerne enthalten können (vgl. Biletter & Hoppeler, 1994). Ihr Durchmesser beträgt 10-100 μm bei einer Länge von bis zu 15 cm (vgl. Silbernagl & Despopulus, 2003). Die Zellmembran der Muskelfaser heißt Sarkolemm und umschließt das Sarkoplasma, Zellkerne, Mitochondrien, sarkoplasmatische Reticuli und einige hundert Myofibrillen, die die kontraktilen Elemente der Muskelfaser darstellen.

2.1.1 Sarkomer

Das Grundelement der Myofibrille ist das Sarkomer (siehe Anhang 1), welches sich über eine Länge von 2 - 2,5 μm zwischen zwei Z-Scheiben erstreckt. Die Z-Scheiben bestehen aus α-Aktinin und Desmin. α-Aktinin hält die dünnen Filamente an ihrem Ort und in ihrer genauen Einordnung zu den anderen Proteinen des Sarkomers; Desmin verbindet die Z-Scheiben benachbarter Myofibrillen und sorgt damit für die korrekte räumliche Anordnung im Sarkomer (vgl. Biletter & Hoppeler, 2003). Innerhalb der Sarkomere befinden sich die Myofilamente Aktin und Myosin. Ein Myosinfilament besteht aus einem Bündel von ca. 300 Myosin-II Molekülen, die sich jeweils aus einer Myosin-Schwerkette (MHC), vier Myosin-Leichtketten (MLC-1 und MLC-2) sowie zwei Motor-Domänen zusammensetzen (siehe Anhang 2). Die ca. 2000 „dünnen“ Aktinfilamente sind an der Z-Scheibe fixiert, reichen in Richtung Sarkomermitte und überlappen teilweise mit den Myosinfilamenten. Das dünne Filament setzt sich neben Aktin noch aus Troponin und Tropomyosin zusammen, zwei Regulatorproteinen, die je nach Ca++-Konzentration die Querbrückenbildung ermöglichen oder hemmen. Das dicke Filament besteht neben Myosin aus weiteren Zell-Skelettproteinen wie C-Protein, M-Protein, Myomesin und M-CK (vgl. Billeter & Hoppeler, 2003). Diese Proteine haben verschiedene Funktionen, wie z.B. die       dicken Filamente in einer regulären Anordnung zu halten und einen Verankerungspunkt für Titin zu bilden.

Die Titinfilamente befinden sich innerhalb der Sarkomere und spannen sich in den Lücken zwischen den Aktin- und Myosinfilamenten in Sarkomerlängsrichtung von den Z-Scheiben bis zu der M-Scheibe. Titin ist einerseits für die Formgebung der Myofibrille und andererseits für physiologische Abläufe von zentraler Bedeutung.

Wie bei einer Kontraktion werden bei einer Dehnung hohe Spannungen auf die       Z-Scheiben ausgeübt.  Bei der Dehnung ist hierfür das Titin verantwortlich, bei der Kontraktion wird die Spannung über die Aktinfilamente auf die Z-Scheiben übertragen. In beiden Fällen kann es zum Muskelkater kommen, also zu Mikrotraumata innerhalb der Muskelfasern (vgl. Wiemann & Klee, 2000). Möglicherweise ist der verletzungsbedingte Muskelkater die pathologische Form häufig auftretender kleiner Einrisse in den Z-Scheiben, deren Regeneration zur Vermehrung der Myofibrillen und damit zur Hypertrophie führen und den eigentlichen Reiz zur Kraftentwicklung      darstellen könnte (vgl. Böning, 2000).

2.1.2 Mechanismus der Kontraktion

Die Kontraktion der Muskulatur wird durch die Verkürzung der zahlreichen, in Reihe geschalteten Sarkomere der Myofibrillen gewährleistet. Nach der Gleitfilament-Theorie verkürzen sich hierbei nicht die einzelnen Myofilamente, sondern die Sarkomere, durch das Ineinandergleiten der dicken und dünnen Filamente. Der Mechanismus des Ineinandergleitens beruht auf dem ATP(Adenosintriphosphat)-getriebenen Querbrückenzyklus (siehe Anhang 3). Je mehr Querbrücken bei dem Zyklus aktiviert sind, umso  größer ist die ATP-Spaltung pro Zeiteinheit und damit die Muskelkraft (vgl. Rüegg, 2000). Ein Muskel mit einem größeren Umfang bzw. einer größeren Anzahl an Myofibrillen kann daher bei gleicher neuronaler Aktivierung eine größere Kraft entwickeln.

2.1.3 Satellitenzellen

Die Beschreibung der Satellitenzellen sowie ihre Namensgebung geht auf Mauro (1961) zurück, der erstmals anscheinend funktionslose Reservezellen beschrieb, die sich zwar außerhalb der Muskelfasermembran (Sarkolemm), aber noch innerhalb der Basalmembran befinden (vgl. Duncan MacDougall, 1994). Da Muskelfaserkerne im adulten Muskel nicht in der Lage sind in den Zellzyklus zurückzukehren, also nicht mehr teilungsfähig sind, müssen Satellitenzellen den Aufbau neuer Muskelfasern sowie die Regeneration ausgereifter Muskelfasern übernehmen. Mit zunehmendem Alter kommt es zu einer Abnahme an Satellitenzellen. Auch die Teilungsrate und die Reaktionen auf mitogene Reize sinken mit zunehmendem Alter (vgl. Mezzogiorno et al., 1994).

2.2 Muskelfasertypen

Die Muskelfasern können sich funktionell (Innervation, Kontraktionsgeschwindigkeit, Kraft) und molekular unterscheiden, unter anderem durch verschiedene Isoformen der Myosin-Schwerketten (MHC) (vgl. Steinacker et al., 2002). Man unterscheidet beim Menschen Typ-I von Typ-IIA und Typ-IID Fasern. Typ-I Fasern, auch ST(Slow- Twitch)-Fasern genannt, weisen eine niedrige Ermüdbarkeit sowie langsame Kontraktionen auf und sind daher auf Dauerleistung ausgelegt. Ihre Kapillar- und Mitochondriendichte sowie ihr Gehalt an Fetttröpfchen und Myoglobin sind hoch, und sie haben einen stark entwickelten oxidativen Stoffwechsel. Typ-II oder FT(Fast-Twitch)-Fasern dienen vor allem kurzzeitigen, schnellen Kontraktionen. Da sie bei der Kontraktion sehr viel ATP spalten und damit viel Energie umsetzen, ermüden sie schneller als die Typ-I Fasern (vgl. Rüegg, 2000). Bisher wurde die schnellste Muskelfaser beim Menschen als Typ-IIB und das dazugehörige MHC als MHCIIB bezeichnet; es ist aber mittlerweile eindeutig geklärt, dass es sich hierbei um den Typ-IID bzw. MHCIID (auch als MHCIIX bezeichnet) des Nagetiers handelt (vgl. Steinacker et al., 2002). Typ-IIA Fasern haben im Verhältnis zur glykolytischen Kapazität einen höheren oxidativen Stoffwechsel. Typ-IID Fasern haben die höchste glykolytische Kapazität und sind daher für andauernde Halteleistungen oder kontinuierliche Muskelarbeit ungeeignet, zumal sie das ATP hauptsächlich auf anaerobem Weg gewinnen und dabei Laktat akkumulieren (vgl. Rüegg, 2000). Neben diesen Fasertypen konnte eine weitere, eigentlich kardiale Isoform MHC 1α,  im Skelettmuskel identifiziert werden. Aufgrund ihrer Funktionseigenschaften stellt diese Isoform ein Intermediat zwischen MHC-I und MHC-IIA dar (vgl. Steinacker et al., 2002).

2.3 Die Motorische Einheit

Eine motorische Einheit besteht aus einer Nervenzelle (α-Motoneuron), ihrem motorischen Axon und allen Muskelfasern, die von diesem α-Motoneuron innerviert werden. Die Zahl der innervierten Muskelfasern kann zwischen 5-10 und mehr als 1000 variieren. Je kleiner der Muskel und je genauer die auszuführenden Bewegungen sind, desto kleiner ist auch die motorische Einheit (vgl. Noth, 1994). Die Muskelfasern einer einzelnen motorischen Einheit können über größere Anteile (1cm²) des Muskelquerschnitts verteilt sein (vgl. Silbernagel & Despopulus, 2003). Zu deren Versorgung verzweigt sich das Motoneuron zu einer großen Anzahl von Verästelungen (Kollaterale).

Alle Muskelfasern einer motorischen Einheit gehören dem gleichen Muskelfasertyp an. Diejenigen Muskelfasern, die von einem bestimmten Motoneuron innerviert werden, weisen identische biochemische, histochemische und kontraktile Charakteristika auf (vgl. Hoppeler & Billeter, 2003). Die Erregung einer motorischen Einheit erfasst jeweils alle zugehörigen Muskelfasern gleichzeitig. Die Aktivierung der motorischen Einheiten erfolgt nach einem festgelegten Rekrutierungsprinzip, dem so genannten „Größenordnungsprinzip“ oder „Henneman`schen Prinzip“ (vgl. Henneman et al., 1965). Nach diesem Prinzip werden zunächst die motorischen Einheiten mit geringer Kraftentwicklung (ST-Einheiten), die von kleinen Motoneuronen mit den kleinsten Entladungsamplituden innerviert werden, rekrutiert. Kleine Motoneuronen innervieren ermüdungsresistene Muskelfasern, die Typ-I Fasern. Erst bei größerer Muskelkraft werden Typ-II Fasern rekrutiert. Deren große Motoneuronen besitzen die höchsten Entladungsamplituden und sind für motorische Einheiten verantwortlich, die hohe Muskelspannungen aufbauen können (FT-Einheiten) (vgl. Noth, 1994). Die größten und schnellsten motorischen Einheiten werden erst bei über 90% der Maximalkraft aktiviert. Der Mensch kann bei einer willkürlichen Kontraktion gewöhnlich nicht alle motorischen Einheiten eines Muskels gleichzeitig...