Bachelorarbeit aus dem Jahr 2006 im Fachbereich Lebensmitteltechnologie, Note: 1,0, Technische Universität München, 56 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: 1. Einleitung
Hochdruck ist eine sehr interessante Möglichkeit Lebensmittel haltbar zu machen. Die derzeit übliche thermische Behandlung ist im Gegensatz zum Hochdruck mit einigen Nachteilen verbunden. Dazu zählen die Energiekosten, die oft unerwünschten chemischen und physikalischen Veränderung von Inhaltsstoffen sowie die Belastung des Biomaterials durch die Aufheizphase auf die gewünschte Temperatur. Druck hingegen herrscht sofort im gesamten Lebensmittel und ist insgesamt schonender. Um nun Aussagen auf molekularer Basis der Inhaltsstoffe, z.B. Proteine, treffen zu können verwendet man Molekülsimulationen.
In den letzten Jahren wurde viel auf dem Gebiet der Numerischen Simulation von Biomolekülen in verschiedenen Lösungsmitteln geforscht. Das liegt zum einen an der Entwicklung neuer Berechnungsalgorithmen und Modellen, zum anderen an der rapiden Zunahme an Rechenkapazität.
Eine der ersten molekulardynamischen Simulationen unter Hochdruck führten Kitchen et al. [1] im Jahr 1992 durch. Sie untersuchten BPTI (bovine pancreatic trypsin inhibitor) in Lösung bei einem Druck von 1000 MPa. Es gilt dabei zu bedenken, dass die damaligen Rechner nicht annähernd die Rechenleistung hatten wie die heutigen, und damit die Simulationszeiten im Bereich von 100 ps lagen. Sie beobachteten, dass keine druckinduzierte Denaturierung in dieser kurzen Zeitspanne zu erkennen war. Heutige Rechnernetzwerke bringen ein Vielfaches der Leistung damaliger Rechner, sodass Beobachtungszeitspannen von 10-100 ns möglich werden. Dabei liegen vielfältige Möglichkeiten der Beobachtung von Mittelwerten und Fluktuationen struktureller und energetischer Größen vor: Es können die Abstände einzelner Atome, deren Geschwindigkeiten, die mittlere Temperatur und der mittlere Druck, die potentielle Energien, uvm. berechnet werden.
In der vorliegenden Arbeit wurde der Einfluss einer Hochdruckbehandlung auf hydratisiertes ?-Lactoglobulin mit Hilfe des CHARMM Kraftfeldes untersucht. Dabei interessierten primär die Konformationsänderungen des Proteins, z.B. die Exponierung des freien, im Inneren des Proteins verborgenen Cystein121 und das Eindringen von Wassermolekülen in den hydrophoben Kern des Moleküls.
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