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E-Book

Lehrbuch der Biochemie

Autor	Charlotte W. Pratt, Donald Voet, Judith G. Voet
Verlag	Wiley-VCH
Erscheinungsjahr	2019
Seitenanzahl	1494 Seiten
ISBN	9783527821235
Format	PDF
Kopierschutz	DRM
Geräte	PC/MAC/eReader/Tablet
Preis	73,99 EUR

Mit erweiterten Lernhilfen vermittelt auch die dritte Auflage des 'Voet' die unverzichtbaren Grundlagen und zentralen Themen der Biochemie. Die chemische Perspektive wird ergänzt durch wichtige Anwendungen aus Biotechnologie, Medizin und Pharmazie.

Donald Voet studierte am California Institute of Technology und in Harvard. Er lehrte und forschte fast 40 Jahre an der University of Pennsylvania und war daneben in der Ausbildungskommission der Internationalen Union fur Biochemie und Molekularbiologie (IUBMB) tatig. Neben den vier Vorauflagen dieses Lehrbuchs hat er auch das Fortgeschrittenenlehrbuch 'Biochemistry' mit verfasst.

Judith Voet studierte an der Brandeis University und an der University of Pennsylvania. Sie unterrichtete 26 Jahre lang Bachelor- und Masterstudenten in Biochemie, zuletzt am Swarthmore College in Pennsylvania. Genau wie ihr Mann Donald war sie in der Ausbildungskommission der IUBMB tatig und gab gemeinsam mit ihm die Zeitschrift 'Biochemistry and Molecular Biology Education' heraus fur die beide noch Mitglieder des Editorial Board sind.

Charlotte Pratt studierte an der University of Notre Dame und an der Duke University. Als Donald und Judith Voets sie zur Mitarbeit einluden, hatte sie bereits mehrere Lehrbucher redigiert oder selbst geschrieben. Seit 2004 unterrichtet sie an der Seattle Pacific University Biologen und Chemiker und ist Koautorin des Lehrbuchs 'Essential Biochemistry'.

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Blick ins Buch

Inhaltsverzeichnis

Cover	1
Titelseite	5
Impressum	6
Die Autoren	7
Geleitwort	9
Vorwort	10
Übersetzer	14
Danksagung	15
Zusatzmaterial für Studierende und Lehrkräfte im Internet	18
Inhaltsübersicht	20
Inhaltsverzeichnis	21
Teil I Einführung	31
Kapitel 1 Einführung in die Chemie des Lebens	33
1.1 Der Ursprung des Lebens	33
1.1.1 Biomoleküle entstehen aus unbelebter Materie	34
1.1.2 Komplexe, sich selbst replizierende Systeme entwickelten sich aus einfachen Molekülen	36
1.2 Zelluläre Strukturen	37
1.2.1 Zellen führen Stoffwechselreaktionen aus	37
1.2.2 Es gibt zwei Arten von Zellen: Prokaryoten und Eukaryoten	39
1.2.3 Molekülanalysen offenbaren drei Abstammungsdomänen von Organismen	40
1.2.4 Organismen entwickeln sich weiter	42
1.3 Thermodynamik	44
1.3.1 Der Erste Hauptsatz der Thermodynamik: Die Energie bleibt erhalten	44
1.3.2 Der Zweite Hauptsatz der Thermodynamik: Die Entropie nimmt ständig zu	45
1.3.3 Die Freie Enthalpieänderung bestimmt die Spontaneität eines Prozesses	47
1.3.4 Freie Enthalpieänderungen können aus den Konzentrationen der Reaktanten und Produkte berechnet werden	49
1.3.5 Das Leben erreicht Homöostase, indem es den Gesetzen der Thermodynamik gehorcht	52
Kapitel 2 Wasser	59
2.1 Physikalische Eigenschaften von Wasser	59
2.1.1 Wasser ist ein polares Molekül	60
2.1.2 Hydrophile Stoffe lösen sich in Wasser	63
2.1.3 Der hydrophobe Effekt lässt apolare Stoffe in Wasser aggregieren	64
2.1.4 Wasser bewegt sich durch Osmose und gelöste Stoffe bewegen sich durch Diffusion	67
2.2 Chemische Eigenschaften von Wasser	69
2.2.1 Wasser dissoziiert in H+- und OH?-Ionen	69
2.2.2 Säuren und Basen verändern den pH-Wert	71
2.2.3 Puffer können Änderungen des pH-Werts verhindern	75
Teil II Biomoleküle	83
Kapitel 3 Nucleotide, Nucleinsäuren und genetische Information	85
3.1 Nucleotide	86
3.2 Einführung in die Nucleinsäurestruktur	89
3.2.1 Nucleinsäuren sind Polymere aus Nucleotiden	89
3.2.2 DNA bildet eine Doppelhelix	90
3.2.3 RNA ist eine einzelsträngige Nucleinsäure	94
3.3 Übersicht über die Nucleinsäurefunktion	94
3.3.1 DNA ist Träger der genetischen Information	95
3.3.2 Gene steuern die Proteinsynthese	95
3.4 Nucleinsäuresequenzierung	97
3.4.1 Restriktionsendonucleasen schneiden die DNA an spezifischen Sequenzen	98
3.4.2 Die Elektrophorese trennt Nucleinsäuren entsprechend ihrer Größe	100
3.4.3 Die klassische Sequenzierung verwendet die Kettenabbruchmethode	101
3.4.4 Sequenzierungstechniken der nächsten Generation sind massiv parallel	104
3.4.5 Es wurden vollständige Genome sequenziert	105
3.4.6 Evolution ergibt sich durch Sequenzmutationen	108
3.5 Manipulierung der DNA	111
3.5.1 Eine klonierte DNA ist eine vervielfältigte Kopie	112
3.5.2 DNA-Bibliotheken sind Sammlungen klonierter DNA	115
3.5.3 DNA wird mithilfe der Polymerasekettenreaktion vervielfältigt	117
3.5.4 Die rekombinante DNA-Technologie hat zahlreiche praktische Anwendungen	118
Kapitel 4 Aminosäuren	131
4.1 Aminosäurestrukturen	133
4.1.1 Aminosäuren sind dipolare Ionen	133
4.1.2 Aminosäuren sind über Peptidbindungen verknüpft	133
4.1.3 Die Seitenketten der Aminosäuren sind unpolar, polar oder geladen	136
4.1.4 Die pK-Werte der ionisierbaren Gruppen sind abhängig von benachbarten Gruppen	138
4.1.5 Die Namen der Aminosäuren werden abgekürzt	139
4.2 Stereochemie	140
4.3 Aminosäurederivate	144
4.3.1 Proteinseitenketten können verändert werden	144
4.3.2 Einige Aminosäuren sind biologisch aktiv	145
Kapitel 5 Proteine: Primärstruktur	151
5.1 Diversität von Polypeptiden	151
5.2 Proteinreinigung	154
5.2.1 Zur Proteinreinigung ist eine Strategie nötig	154
5.2.2 Durch Aussalzen kann man Proteine aufgrund ihrer Löslichkeit trennen	157
5.2.3 Bei der Chromatographie kommt es zur Wechselwirkung mit der mobilen und stationären Phase	158
5.2.4 Elektrophorese trennt Moleküle entsprechend ihrer Ladung und Größe	162
5.2.5 Die Ultrazentrifugation trennt Makromoleküle nach ihrer Masse	164
5.3 Proteinsequenzierung	165
5.3.1 Im ersten Schritt werden Untereinheiten getrennt	167
5.3.2 Spaltung von Polypeptidketten	170
5.3.3 Edman-Abbau entfernt Aminosäuren vom N-Terminus eines Peptids	171
5.3.4 Massenspektrometrie zur Bestimmung der Peptidsequenz	173
5.3.5 Rekonstruierte Proteinsequenzen werden in Datenbanken gesammelt	176
5.4 Evolution von Proteinen	177
5.4.1 Proteinsequenzen decken evolutionäre Verwandtschaften zwischen Proteinen auf	178
5.4.2 Proteine entwickelten sich durch Verdopplung von Genen oder Gensegmenten weiter	181
Kapitel 6 Dreidimensionale Struktur von Proteinen	193
6.1 Sekundärstruktur	194
6.1.1 Die planare Peptidgruppe schränkt Polypeptidkonformationen ein	194
6.1.2 Die häufigsten regulären Sekundärstrukturen sind die ?-Helix- und die ?-Faltblattstruktur	197
6.1.3 Faserproteine haben eine sich wiederholende Sekundärstruktur	202
6.1.4 Die meisten Proteine enthalten nicht repetitive Strukturen	207
6.2 Tertiärstruktur	208
6.2.1 Proteinstrukturen werden mithilfe der Röntgenkristallographie, Kernspinresonanz oder der Kryoelektronenmikroskopie bestimmt	208
6.2.2 Die Anordnung der Seitenketten hängt von der Polarität ab	213
6.2.3 Tertiärstrukturen enthalten Kombinationen von Sekundärstrukturen	215
6.2.4 Die Struktur ist besser konserviert als die Sequenz	218
6.2.5 Die Strukturbioinformatik liefert die Mittel zur Speicherung, Visualisierung und zum Vergleich von Proteinstrukturinformationen	219
6.3 Quartärstruktur und Symmetrie	222
6.4 Proteinfaltung und Stabilität	224
6.4.1 Proteine werden durch mehrere Kräfte stabilisiert	225
6.4.2 Proteine können denaturiert und renaturiert werden	227
6.4.3 Proteine sind dynamisch	228
6.5 Proteinfaltung	230
6.5.1 Proteinfaltungsmechanismen	231
6.5.2 Molekulare Chaperone helfen bei der Proteinfaltung	234
6.5.3 Manche Krankheiten werden durch fehlgefaltete Proteine hervorgerufen	239
Kapitel 7 Proteinfunktion: Myoglobin und Hämoglobin, Muskelkontraktion und Antikörper	251
7.1 Sauerstoffbindung an Myoglobin und Hämoglobin	251
7.1.1 Myoglobin ist ein monomeres, sauerstoffbindendes Protein	252
7.1.2 Hämoglobin ist ein Tetramer mit zwei Konformationen	256
7.1.3 Sauerstoff bindet kooperativ an Hämoglobin	259
7.1.4 Beide Konformationen des Hämoglobins unterscheiden sich in ihrem Sauerstoffbindungsverhalten	262
7.1.5 Mutationen können die Struktur und Funktion des Hämoglobins beeinträchtigen	270
7.2 Muskelkontraktion	273
7.2.1 Muskulatur besteht aus ineinander greifenden dicken und dünnen Filamenten	273
7.2.2 Muskelkontraktion kommt durch die Wanderung der Myosinköpfe entlang der dünnen Filamente zustande	282
7.2.3 In Nichtmuskelzellen bildet Actin Mikrofilamente	284
7.3 Antikörper	286
7.3.1 Antikörper haben konstante und variable Regionen	287
7.3.2 Antikörper erkennen eine enorme Vielfalt von Antigenen	289
Kapitel 8 Kohlenhydrate	299
8.1 Monosaccharide	299
8.1.1 Monosaccharide sind Aldosen und Ketosen	300
8.1.2 Monosaccharide unterscheiden sich in Konfiguration und Konformation	301
8.1.3 Zucker können modifiziert und kovalent verknüpft werden	304
8.2 Polysaccharide	307
8.2.1 Lactose und Saccharose sind Disaccharide	307
8.2.2 Strukturpolysaccharide: Cellulose und Chitin	308
8.2.3 Speicherpolysaccharide: Stärke und Glykogen	311
8.2.4 Glykosaminoglykane bilden hoch hydratisierte Gele	313
8.3 Glykoproteine	316
8.3.1 Proteoglykane enthalten Glykosaminoglykane	316
8.3.2 Die Bakterienzellwand besteht aus Peptidoglykan	317
8.3.3 Viele eukaryotische Proteine sind glykosiliert	319
8.3.4 Oligosaccharide können die Struktur, Funktion und Erkennung von Glykoproteinen bestimmen	322
Kapitel 9 Lipide und biologische Membranen	329
9.1 Klassifizierung der Lipide	329
9.1.1 Die Eigenschaften von Fettsäuren hängen von ihren Kohlenwasserstoffketten ab	330
9.1.2 Triacylglycerine enthalten drei veresterte Fettsäuren	331
9.1.3 Glycerophospholipide sind amphiphil	333
9.1.4 Sphingolipide sind Aminoalkoholderivate	336
9.1.5 Steroide enthalten vier fusionierte Ringe	339
9.1.6 Andere Lipide übernehmen eine Vielzahl von Stoffwechselaufgaben	342
9.2 Lipiddoppelschichten	345
9.2.1 Die Bildung von Doppelschichten wird vom hydrophoben Effekt angetrieben	345
9.2.2 Lipiddoppelschichten besitzen flüssigartige Eigenschaften	346
9.3 Membranproteine	349
9.3.1 Integrale Membranproteine treten mit hydrophoben Lipiden in Wechselwirkung	349
9.3.2 Lipidgebundene Proteine sind an der Lipiddoppelschicht verankert	354
9.3.3 Periphere Proteine verbinden sich locker mit Membranen	357
9.4 Membranstruktur und -aufbau	357
9.4.1 Das Flüssig-Mosaik-Modell trägt der Lateraldiffusion Rechnung	357
9.4.2 Das Membranskelett unterstützt die Festlegung der Zellgestalt	360
9.4.3 Membranlipide sind asymmetrisch verteilt	362
9.4.4 Der Sekretionsweg erzeugt sezernierte und Transmembranproteine	366
9.4.5 Intrazelluläre Vesikel transportieren Proteine	370
9.4.6 Proteine vermitteln die Fusion von Vesikeln	375
Kapitel 10 Membrantransport	387
10.1 Thermodynamik des Transports	387
10.2 Passiv vermittelter Transport	389
10.2.1 Ionophore transportieren Ionen durch Membranen	389
10.2.2 Porine enthalten ?-Fässer	391
10.2.3 Ionenkanäle sind hochselektiv	392
10.2.4 Aquaporine ermöglichen den Wassertransport durch die Membran	399
10.2.5 Transportproteine wechseln zwischen zwei Konformationen	403
10.3 Aktiver Transport	405
10.3.1 (Na+-K+)-ATPase transportiert Ionen in entgegengesetzte Richtungen	406
10.3.2 Ca2+-ATPase pumpt Ca2+-Ionen aus dem Cytosol hinaus	408
10.3.3 ABC-Transporter sind für die Arzneimittelresistenz verantwortlich	410
10.3.4 Ionengradientgetriebener aktiver Transport	412
Teil III Enzyme	421
Kapitel 11 Enzymatische Katalyse	423
11.1 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen	424
11.1.1 Enzyme werden nach der Art der katalysierten Reaktion eingeteilt	425
11.1.2 Enzyme wirken auf spezifische Substrate	426
11.1.3 Einige Enzyme benötigen Cofaktoren	427
11.2 Aktivierungsenergie und Reaktionsverlauf	429
11.3 Katalysemechanismen	431
11.3.1 Säure-Base-Katalyse tritt bei Protonübertragung auf	432
11.3.2 Kovalente Katalyse benötigt in der Regel ein Nucleophil	436
11.3.3 Metallionen-Cofaktoren wirken als Katalysatoren	437
11.3.4 Katalyse durch Nachbargruppen- und Orientierungseffekte	438
11.3.5 Enzyme katalysieren Reaktionen vorrangig durch Bindung des Übergangszustands	440
11.4 Lysozym	442
11.4.1 Das aktive Zentrum des Lysozyms wurde durch Molekülmodellbau bestimmt	443
11.4.2 Die Lysozymreaktion läuft über kovalente Zwischenstufen	444
11.5 Serinproteasen	449
11.5.1 Die Aminosäurereste, die das aktive Zentrum bilden, wurden durch chemische Markierung identifiziert	449
11.5.2 Mittels Röntgenstrukturanalyse erhält man Informationen zur Katalyse, Substratspezifität und Evolution	450
11.5.3 Serinproteasen verwenden mehrere Katalysemechanismen	454
11.5.4 Zymogene sind inaktive Vorstufen von Enzymen	460
Kapitel 12 Enzymkinetik, Hemmung und Regulation	469
12.1 Reaktionskinetik	469
12.1.1 Die chemische Kinetik wird durch Geschwindigkeitsgleichungen beschrieben	470
12.1.2 Die Enzymkinetik folgt oft der Michaelis-Menten-Gleichung	472
12.1.3 Aus den kinetischen Daten können Vmax und KM ermittelt werden	477
12.1.4 Bisubstratreaktionen folgen einer von mehreren Geschwindigkeitsgleichungen	480
12.1.5 Bisubstratmechanismen können durch kinetische Messungen unterschieden werden	482
12.2 Enzymhemmung	482
12.2.1 Kompetitive Hemmung beinhaltet Bindung des Inhibitors an die Substratbindungsstelle des Enzyms	483
12.2.2 Unkompetitive Hemmung beinhaltet die Bindung des Inhibitors an den Enzym-Substrat-Komplex	490
12.2.3 Gemischte Hemmung beinhaltet die Bindung des Inhibitors sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex	491
12.3 Regulation der Enzymaktivität	492
12.3.1 Allosterische Kontrolle durch Bindung an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum	493
12.3.2 Kontrolle durch kovalente Modifikation beinhaltet in der Regel Proteinphosphorylierung	498
12.4 Arzneistoffentwicklung (Drug Design)	502
12.4.1 Die Arzneistoffentwicklung bedient sich verschiedener Techniken	503
12.4.2 Die Bioverfügbarkeit eines Arzneistoffes hängt davon ab, wie er resorbiert und im Körper transportiert wird	504
12.4.3 Klinische Prüfungen geben Aufschluss über Wirksamkeit und Sicherheit	505
12.4.4 An Arzneimittelnebenwirkungen sind häufig die Cytochrome P450 beteiligt	507
Kapitel 13 Biochemische Signale	517
13.1 Hormone	517
13.1.1 Die Hormone der Pankreasinselzellen (Langerhans-Inseln) steuern den Brennstoffmetabolismus	519
13.1.2 Adrenalin und Noradrenalin bereiten den Körper auf eine Reaktion vor	519
13.1.3 Steroidhormone regulieren vielfältige Stoffwechsel- und Sexualvorgänge	522
13.1.4 Das Wachstumshormon bindet an Rezeptoren im Muskel, Knochen und Knorpel	523
13.2 Rezeptor-Tyrosinkinasen	525
13.2.1 Rezeptor-Tyrosinkinasen übermitteln Signale durch die Zellmembran	526
13.2.2 Kinasekaskaden geben Signale an den Zellkern weiter	530
13.2.3 Manche Rezeptoren sind mit Nichtrezeptor-Tyrosinkinasen verknüpft	535
13.2.4 Proteinphosphatasen sind selber Signalproteine	539
13.3 Heterotrimere G-Proteine	542
13.3.1 G-Proteingekoppelte Rezeptoren enthalten sieben Transmembranhelices	543
13.3.2 Heterotrimere G-Proteine dissoziieren bei Aktivierung	545
13.3.3 Die Adenylatcyclase synthetisiert cAMP, um die Proteinkinase A zu aktivieren	547
13.3.4 Phosphodiesterasen begrenzen die Aktivität des Second Messengers	552
13.4 Der Phosphatidylinositolweg	553
13.4.1 Bei Bindung des Liganden werden im Cytoplasma die Second Messenger IP3 und Ca2+ freigesetzt	554
13.4.2 Calmodulin ist ein durch Ca2+-Ionen aktivierter Schalter	555
13.4.3 DAG ist ein fettlöslicher Second Messenger, der die Proteinkinase C aktiviert	558
13.4.4 Nachwort: Komplexe Systeme haben emergente Eigenschaften	559
Teil IV Metabolismus	567
Kapitel 14 Einführung in den Stoffwechsel	569
14.1 Allgemeine Einführung in den Stoffwechsel	569
14.1.1 Ernährung umfasst Nahrungsaufnahme und -verwendung	570
14.1.2 Vitamine und Mineralien unterstützen Stoffwechselreaktionen	571
14.1.3 Stoffwechselwege stellen eine Abfolge von enzymatischen Reaktionen dar	572
14.1.4 Die Thermodynamik bestimmt die Richtung und Regulationsmöglichkeiten von Stoffwechselwegen	576
14.1.5 Kontrolle des Stoffwechselflusses	578
14.2 Energiereiche Verbindungen	580
14.2.1 ATP weist ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspotential auf	581
14.2.2 Gekoppelte Reaktionen ermöglichen endergone Prozesse	583
14.2.3 Andere phosphorylierte Verbindungen haben ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspotential	586
14.2.4 Nucleosidtriphosphate sind frei ineinander umwandelbar	588
14.2.5 Thioester sind energiereiche Verbindungen	589
14.3 Redoxreaktionen (Reduktions-Oxidations-Reaktionen)	591
14.3.1 NAD+ und FAD sind Elektronenträger	591
14.3.2 Die Nernst’sche Gleichung beschreibt Redoxreaktionen	592
14.3.3 Messung von Reduktionspotential-differenzen erlaubt eine Aussage zur Spontaneität einer Reaktion	594
14.4 Experimentelle Ansätze zur Untersuchung von Stoffwechselvorgängen	597
14.4.1 Nachweis von Stoffwechselvorgängen	598
14.4.2 Stoffwechselwege werden durch gezielte Störungen aufgeklärt	600
14.4.3 Die Systembiologie wird zur Untersuchung des Stoffwechsels herangezogen	601
Kapitel 15 Glucose-Katabolismus	611
15.1 Übersicht über die Glykolyse	613
15.2 Die einzelnen Reaktionsschritte der Glykolyse	615
15.2.1 Hexokinase: Verbrauch des ersten ATP	615
15.2.2 Glucosephosphat-Isomerase wandelt Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat um	617
15.2.3 Phosphofructokinase: Verbrauch des zweiten ATP	617
15.2.4 Aldolase wandelt eine Verbindung mit sechs Kohlenstoffatomen in zwei Verbindungen mit drei Kohlenstoffatomen um	618
15.2.5 Triosephosphat-Isomerase wandelt Dihydroxyacetonphosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat ineinander um	620
15.2.6 Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase: Bildung des ersten energiereichen Zwischenprodukts	623
15.2.7 Phosphoglycerat-Kinase: Produktion des ersten ATP	625
15.2.8 Phosphoglycerat-Mutase wandelt 3-Phosphoglycerat und 2-Phosphoglycerat ineinander um	627
15.2.9 Enolase: Bildung des zweiten energiereichen Zwischenprodukts	628
15.2.10 Pyruvatkinase: Produktion des zweiten ATP	630
15.3 Gärung: Der anaerobe Weg des Pyruvats	632
15.3.1 Milchsäuregärung setzt Pyruvat zu Lactat um	633
15.3.2 Alkoholische Gärung setzt Pyruvat zu Ethanol und CO2 um	634
15.3.3 Vitamin B1-Mangel führt zu Beriberi und dem Wernicke-Korsakoff-Syndrom	637
15.3.4 Die Gärung ist energetisch günstig	638
15.4 Kontrolle der Glykolyse	638
15.4.1 Phosphofructokinase: Das Schlüsselenzym für die Flusskontrolle der Glykolyse im Muskel	640
15.4.2 Der Substratkreislauf übernimmt die Feineinstellung der Flusskontrolle	643
15.5 Stoffwechsel von anderen Hexosen als Glucose	645
15.5.1 Fructose wird zu Fructose-6-phosphat oder Glycerinaldehyd-3-phosphat umgesetzt	645
15.5.2 Galactose wird zu Glucose-6-phosphat umgesetzt	648
15.5.3 Mannose wird zu Fructose-6-phosphat umgesetzt	650
15.6 Der Pentosephosphatweg	650
15.6.1 Stufe 1: Oxidation unter Bildung von NADPH und Ribulose-5-phosphat	652
15.6.2 Stufe 2: Isomerisierung und Epimerisierung von Ribulose-5-phosphat	653
15.6.3 Stufe 3: Reaktionen zur Knüpfung und Spaltung von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen	653
15.6.4 Transketolase katalysiert die Übertragung von C2-Einheiten	654
15.6.5 Transaldolase katalysiert die Übertragung von C3-Einheiten	655
15.6.6 Kontrollmechanismen für den Pentosephosphatweg sind wichtig	656
Kapitel 16 Glykogenstoffwechsel und Gluconeogenese	665
16.1 Glykogenabbau	666
16.1.1 Glykogen-Phosphorylase baut Glykogen zu Glucose-1-phosphat ab	668
16.1.2 Das Glykogenentzweigungsenzym wirkt als Glucosyltransferase	671
16.1.3 Phosphoglucomutase wandelt Glucose-1-phosphat und Glucose-6-phosphat ineinander um	672
16.2 Glykogensynthese	674
16.2.1 UDP-Glucose-Pyrophosphorylase aktiviert Glucosyleinheiten	676
16.2.2 Glykogen-Synthase verlängert die Glykogenketten	677
16.2.3 Das Glykogen-Verzweigungsenzym (branching enzyme) überträgt Segmente, die aus sieben Glykogenmolekülen bestehen	678
16.3 Kontrolle des Glykogenstoffwechsels	679
16.3.1 Direkte allosterische Kontrolle von Glykogen-Phosphorylase und Glykogen-Synthase	680
16.3.2 Glykogen-Phosphorylase und Glykogen-Synthase werden durch kovalente Modifikation kontrolliert	681
16.3.3 Phosphorylase-Kinase wird durch Phosphorylierung und Ca2+ aktiviert	683
16.3.4 Der Glykogenstoffwechsel unterliegt der hormonellen Kontrolle	686
16.4 Gluconeogenese	689
16.4.1 Pyruvat wird in zwei Schritten zu Phosphoenolpyruvat umgewandelt	690
16.4.2 Hydrolytische Reaktionen umgehen irreversible Glykolysereaktionen	693
16.4.3 Gluconeogenese und Glykolyse sind unabhängig voneinander reguliert	695
16.5 Biosynthesewege für andere Kohlenhydrate	697
Kapitel 17 Citratcyclus	707
17.1 Überblick	708
17.2 Synthese von Acetyl-Coenzym A	711
17.2.1 Die Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Multienzymkomplex	711
17.2.2 Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex katalysiert fünf Reaktionen	713
17.3 Die Enzyme des Citratcyclus	719
17.3.1 Die Citrat-Synthase fügt eine Acetylgruppe an Oxalacetat	719
17.3.2 Aconitase wandelt Citrat und Isocitrat ineinander um	720
17.3.3 NAD+-abhängige Isocitrat-Dehydrogenase setzt CO2 frei	722
17.3.4 ?-Ketoglutarat-Dehydrogenase ähnelt Pyruvat-Dehydrogenase	723
17.3.5 Succinyl-CoA-Synthetase produziert GTP	723
17.3.6 Succinat-Dehydrogenase erzeugt FADH2	725
17.3.7 Fumarase erzeugt Malat	726
17.3.8 Malat-Dehydrogenase regeneriert Oxalacetat	726
17.4 Regulation des Citratcyclus	727
17.4.1 Regulation der Pyruvat-Dehydrogenase durch Produkthemmung und kovalente Modifikation	728
17.4.2 Die drei geschwindigkeits-bestimmenden Enzyme des Citratcyclus	729
17.5 Mit dem Citratcyclus verbundene Reaktionen	732
17.5.1 Stoffwechselwege, die Intermediate des Citratcyclus verbrauchen	732
17.5.2 Reaktionen, die Intermediate des Citratcyclus auffüllen	734
17.5.3 Der Glyoxylatcyclus und der Citratcyclus haben einige Schritte gemeinsam	735
Kapitel 18 Elektronentransport und oxidative Phosphorylierung	745
18.1 Das Mitochondrion	746
18.1.1 Mitochondrien besitzen eine stark gefaltete innere Membran	747
18.1.2 Ionen und Metabolite gelangen über Transportsysteme in die Mitochondrien	748
18.2 Elektronentransport	751
18.2.1 Der Elektronentransport ist ein exergoner Vorgang	751
18.2.2 Die Reaktionsfolge des Elektronentransports	752
18.2.3 Komplex I empfängt Elektronen von NADH	755
18.2.4 Komplex II überträgt Elektronen auf Coenzym Q	761
18.2.5 Komplex III transloziert Protonen über den Q-Cyclus	764
18.2.6 Komplex IV reduziert Sauerstoff zu Wasser	769
18.3 Oxidative Phosphorylierung	772
18.3.1 Die chemiosmotische Theorie verknüpft den Elektronentransport mit der ATP-Synthese	773
18.3.2 Die ATP-Synthase wird durch den Fluss der Protonen angetrieben	777
18.3.3 Die F1-Komponente hat eine pseudodreizählige Symmetrie	777
18.3.4 Der P/O-Quotient setzt die Menge des hergestellten ATPs in Bezug zur Menge des reduzierten Sauerstoffs in Bezug	783
18.3.5 Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung vom Elektronentransport	784
18.4 Kontrolle des oxidativen Stoffwechsels	786
18.4.1 Die Geschwindigkeit der oxidativen Phosphorylierung hängt von den ATP- und NADH-Konzentrationen ab	786
18.4.2 Aerober Stoffwechsel hat einige Nachteile	788
Kapitel 19 Photosynthese	799
19.1 Chloroplasten	800
19.1.1 Aufbau der Chloroplasten	800
19.1.2 Lichtabsorbierende Pigmente	801
19.2 Die Lichtreaktion	805
19.2.1 Wechselwirkung von Licht und Materie	805
19.2.2 Elektronentransport in photosynthetisch aktiven Bakterien	806
19.2.3 Der Zwei-Zentren-Elektronentransport ist ein linearer Weg, der O2 und NADPH erzeugt	810
19.2.4 Der Protonengradient treibt die ATP-Synthese durch Photophosphorylierung an	821
19.3 Die Dunkelreaktion	824
19.3.1 Der Calvin-Cyclus fixiert CO2	824
19.3.2 Die Produkte des Calvin-Cyclus werden in Stärke, Saccharose und Cellulose umgewandelt	828
19.3.3 Der Calvin-Cyclus wird indirekt durch Licht kontrolliert	830
19.3.4 Die Photorespiration konkurriert mit der Photosynthese	832
Kapitel 20 Lipidstoffwechsel	841
20.1 Verdauung, Resorption und Transport von Lipiden	841
20.1.1 Bevor sie absorbiert werden, werden Triacylglycerine verdaut	842
20.1.2 Lipide werden als Lipoproteine transportiert	844
20.2 Fettsäureoxidation	850
20.2.1 Fettsäuren werden durch Anheftung an Coenzym A aktiviert	851
20.2.2 Carnitin transportiert Acylgruppen durch die Mitochondrienmembran	852
20.2.3 ?-Oxidation baut Fettsäuren zu Acetyl-CoA ab	853
20.2.4 Die Oxidation von ungesättigten Fettsäuren benötigt zusätzliche Enzyme	857
20.2.5 Die Oxidation von Fettsäuren mit ungerader Kettenlänge erzeugt Propionyl-CoA	859
20.2.6 Die ?-Oxidation in Peroxisomen unterscheidet sich von der ?-Oxidation in Mitochondrien	866
20.3 Ketonkörper	867
20.4 Fettsäurebiosynthese	869
20.4.1 Acetyl-CoA aus den Mitochondrien muss ins Cytosol transportiert werden	870
20.4.2 Acetyl-CoA-Carboxylase produziert Malonyl-CoA	871
20.4.3 Fettsäure-Synthase katalysiert sieben Reaktionen	872
20.4.4 Fettsäuren können verlängert und Doppelbindungen eingefügt werden	878
20.4.5 Fettsäuren können zur Bildung von Triacylglycerinen verestert werden	879
20.5 Regulation des Fettsäurestoffwechsels	881
20.6 Synthese von Membranlipiden	883
20.6.1 Glycerophospholipide werden aus Intermediaten der Triacylglycerinsynthese aufgebaut	884
20.6.2 Sphingolipide werden aus Palmitoyl-CoA und Serin aufgebaut	888
20.6.3 C20-Fettsäuren sind die Vorstufen der Prostaglandine	890
20.7 Cholesterinstoffwechsel	891
20.7.1 Cholesterinbiosynthese aus Acetyl-CoA	892
20.7.2 HMG-CoA-Reduktase kontrolliert die Syntheserate von Cholesterin	897
20.7.3 Ein anomaler Cholesterintransport führt zu Atherosklerose	899
Kapitel 21 Aminosäuremetabolismus	909
21.1 Intrazellulärer Proteinabbau	909
21.1.1 Lysosomaler Abbau	910
21.1.2 Ubiquitin markiert Proteine für den Abbau	910
21.1.3 Das Proteasom entfaltet und hydrolysiert ubiquitinierte Polypeptide	912
21.2 Aminosäuredesaminierung	915
21.2.1 Transaminasen verwenden PLP zur Übertragung von Aminogruppen	916
21.2.2 Glutamat kann oxidativ desaminiert werden	920
21.3 Der Harnstoffcyclus	921
21.3.1 Der Harnstoffcyclus wird von fünf Enzymen bewerkstelligt	921
21.3.2 Der Harnstoffcyclus wird durch die Substratverfügbarkeit reguliert	925
21.4 Aminosäureabbau	926
21.4.1 Alanin, Cystein, Glycin, Serin und Threonin werden zu Pyruvat abgebaut	926
21.4.2 Asparagin und Aspartat werden zu Oxalacetat abgebaut	930
21.4.3 Arginin, Glutamat, Glutamin, Histidin und Prolin werden zu ?-Ketoglutarat abgebaut	930
21.4.4 Methionin, Threonin, Isoleucin und Valin werden zu Succinyl-CoA abgebaut	932
21.4.5 Leucin und Lysin werden zu Acetoacetat und/oder Acetyl-CoA abgebaut	938
21.4.6 Tryptophan wird zu Alanin und Acetoacetat abgebaut	938
21.4.7 Phenylalanin und Tyrosin werden zu Fumarat und Acetoacetat abgebaut	940
21.5 Aminosäurebiosynthese	942
21.5.1 Biosynthese der nicht essentiellen Aminosäuren aus häufigen Metaboliten	944
21.5.2 Biosynthese der essentiellen Aminosäuren in Pflanzen und Mikroorganismen	949
21.6 Andere Produkte des Aminosäurestoffwechsels	954
21.6.1 Häm wird aus Glycin und Succinyl-CoA synthetisiert	955
21.6.2 Aminosäuren sind Vorstufen für physiologisch wirksame Amine	959
21.6.3 Stickstoffmonoxid entsteht aus Arginin	961
21.7 Stickstofffixierung	962
21.7.1 Nitrogenase reduziert N2 zu NH3	963
21.7.2 Fixierter Stickstoff wird zu biologischen Molekülen assimiliert	967
Kapitel 22 Energiestoffwechsel der Säuger: Vernetzung und Regulation	975
22.1 Spezialisierung von Organen	975
22.1.1 Das Gehirn benötigt eine ständige Versorgung mit Glucose	977
22.1.2 Der Muskel verwendet Glucose, Fettsäuren und Ketonkörper	979
22.1.3 Fettsäuren und Hormone werden vom Fettgewebe gespeichert und freigesetzt	981
22.1.4 Die Leber ist die zentrale Schaltstation für den Stoffwechsel des Körpers	981
22.1.5 Die Niere filtert Abfallprodukte aus dem Blut und hält dessen pH-Wert konstant	983
22.1.6 Das Blut transportiert Metabolite über Stoffwechselcyclen zwischen Organen	984
22.2 Hormonelle Kontrolle des Metabolismus der Energieträger im Körper	985
22.2.1 Die Freisetzung von Insulin wird durch Glucose ausgelöst	986
22.2.2 Glucagon und Catecholamine wirken Insulin entgegen	988
22.3 Stoffwechselhomöostase: Die Regulation von Energiestoffwechsel, Appetit und Körpergewicht	991
22.3.1 Die AMP-abhängige Proteinkinase ist die Brennstoffanzeige der Zelle	992
22.3.2 Adipocyten und andere Gewebe helfen bei der Regelung des Brennstoffstoffwechsels und des Appetits	994
22.3.3 Der Energieaufwand kann durch die adaptive Thermogenese gesteuert werden	996
22.4 Störungen im Energiestoffwechsel	997
22.4.1 Hungern führt zu Stoffwechselanpassungen	997
22.4.2 Ein hoher Blutzuckerspiegel ist charakteristisch bei Diabetes mellitus	1000
22.4.3 Fettleibigkeit (Obesitas) wird in der Regel durch eine maßlose Nahrungsaufnahme verursacht	1004
22.4.4 Stoffwechsel bei Krebs	1005
Teil V Genexpression und Replikation	1013
Kapitel 23 Nucleotidmetabolismus	1015
23.1 Synthese von Purinribonucleotiden	1015
23.1.1 Purinsynthese ergibt Inosinmonophosphat	1017
23.1.2 IMP wird in Adenosin- und Guanosinribonucleotide umgewandelt	1019
23.1.3 Biosynthese von Purinnucleotiden wird in mehreren Schritten reguliert	1021
23.1.4 Rückgewinnung von Purinen	1022
23.2 Synthese von Pyrimidinribonucleotiden	1023
23.2.1 Synthese von UMP erfolgt in sechs Schritten	1024
23.2.2 UMP wird in UTP und CTP umgewandelt	1026
23.2.3 Die Biosynthese der Pyrimidinnucleotide wird über die ATCase oder über die Carbamoylphosphat-Synthetase II reguliert	1026
23.3 Bildung von Desoxyribonucleotiden	1027
23.3.1 Die Ribonucleotid-Reduktase wandelt Ribonucleotide in Desoxyribonucleotide um	1028
23.3.2 dUMP wird methyliert und es entsteht Thymin	1033
23.4 Nucleotidabbau	1038
23.4.1 Katabolismus der Purine erzeugt Harnsäure	1038
23.4.2 Manche Tiere bauen Harnsäure ab	1042
23.4.3 Pyrimidine werden zu Malonyl-CoA und Methylmalonyl-CoA abgebaut	1043
Kapitel 24 Struktur von Nucleinsäuren	1051
24.1 Die DNA-Helix	1052
24.1.1 DNA kann verschiedene Konformationen annehmen	1052
24.1.2 DNA hat eine begrenzte Flexibilität	1058
24.1.3 DNA kann superspiralisiert sein	1060
24.1.4 Topoisomerasen verändern die DNA-Superspiralisierung	1063
24.2 Strukturstabilisierende Kräfte bei Nucleinsäuren	1069
24.2.1 Nucleinsäuren werden durch Basenpaarung, durch Stapel-wechselwirkungen und durch Ionenwechselwirkungen stabilisiert	1069
24.2.2 DNA kann Denaturierung und Renaturierung erfahren	1072
24.2.3 RNA-Strukturen sind hoch variabel	1073
24.3 Fraktionierung von Nucleinsäuren	1078
24.3.1 Nucleinsäuren können mithilfe der Chromatographie gereinigt werden	1078
24.3.2 Elektrophorese trennt Nucleinsäuren entsprechend ihrer Größe	1078
24.4 DNA-Protein-Wechselwirkungen	1081
24.4.1 Restriktionsendonucleasen verformen DNA bei der Bindung	1082
24.4.2 Prokaryotische Repressoren beinhalten oft eine DNA-bindende Helix	1084
24.4.3 Eukaryotische Transkriptionsfaktoren können Zinkfinger oder Leucinzipper enthalten	1087
24.5 Eukaryotische Chromosomenstruktur	1092
24.5.1 DNA spiralisiert sich um Histone und bildet dabei Nucleosomen	1092
24.5.2 Chromatin bildet hochgeordnete Strukturen	1095
Kapitel 25 DNA-Replikation, DNA-Reparatur und Rekombination	1105
25.1 DNA-Replikation: Ein Überblick	1106
25.2 DNA-Replikation in Prokaryoten	1108
25.2.1 DNA-Polymerasen fügen die richtig gepaarten Nucleotide an	1109
25.2.2 Für die Initiation der Replikation sind eine Helicase und eine Primase erforderlich	1114
25.2.3 Synthese von Leit- und Folgestrang erfolgt gleichzeitig	1117
25.2.4 Die Replikation stoppt an spezifischen Stellen	1121
25.2.5 Genauigkeit der Replikation	1123
25.3 Eukaryotische DNA-Replikation	1124
25.3.1 Eukaryoten verwenden verschiedene DNA-Polymerasen	1124
25.3.2 Die Replikation der eukaryotischen DNA beginnt an mehreren Startpunkten	1127
25.3.3 Telomerase verlängert die Chromosomenenden	1128
25.4 DNA-Schäden	1131
25.4.1 Umweltfaktoren und chemische Agenzien erzeugen Mutationen	1131
25.4.2 Viele Mutagene sind Carcinogene	1134
25.5 DNA-Reparatur	1135
25.5.1 Manche Schäden können direkt repariert werden	1135
25.5.2 Die Basenexcisionsreparatur erfordert eine Glykosylase	1136
25.5.3 Die Nucleotidexcisionsreparatur schneidet einen Abschnitt eines DNA-Strangs aus	1138
25.5.4 Fehlpaarungsreparatur korrigiert Replikationsfehler	1139
25.5.5 Manche DNA-Reparaturmechanismen führen Fehler ein	1140
25.6 Rekombination	1142
25.6.1 Die homologe Rekombination bezieht mehrere Proteinkomplexe mit ein	1142
25.6.2 DNA kann durch Rekombination repariert werden	1150
25.6.3 CRISPR-CAS, ein System zum Editieren und zur Regulation von Genomen	1152
25.6.4 Die Transposition gruppiert DNA-Abschnitte um	1157
Kapitel 26 Transkription und RNA-Prozessierung	1169
26.1 Prokaryotische RNA-Transkription	1169
26.1.1 Die RNA-Polymerase ähnelt anderen Polymerasen	1170
26.1.2 Die Transkription beginnt an einem Promotor	1173
26.1.3 Die RNA-Kette wächst vom 5?- zum 3?-Ende	1176
26.1.4 Die Transkription stoppt an spezifischen Stellen	1178
26.2 Transkription in Eukaryoten	1181
26.2.1 Eukaryotische RNA-Polymerasen	1182
26.2.2 Jede Polymerase erkennt einen anderen Promotortyp	1188
26.2.3 Transkriptionsfaktoren sind für den Start der Transkription erforderlich	1190
26.3 Posttranskriptionale Prozessierung	1197
26.3.1 An Messenger-RNAs wird eine 5?-Kappe (Cap) und ein 3?-Schwanz geheftet	1197
26.3.2 Beim Spleißen werden Introns aus eukaryotischen Genen entfernt	1199
26.3.3 Ribosomale RNA-Vorläufer können geschnitten, modifiziert und gespleißt werden	1211
26.3.4 Prozessierung von Transfer-RNAs durch Nucleotidentfernung, Addition und Modifikation	1215
Kapitel 27 Proteinbiosynthese	1223
27.1 Der genetische Code	1223
27.1.1 Codons sind Tripletts, die sequentiell gelesen werden	1224
27.1.2 Die Entschlüsselung des genetischen Codes	1225
27.1.3 Der genetische Code ist degeneriert und nicht willkürlich	1227
27.2 Transfer-RNA und ihre Aminoacylierung	1229
27.2.1 Alle tRNAs besitzen ähnliche Strukturen	1230
27.2.2 Aminoacyl-tRNA-Synthetasen	1233
27.2.3 Die meisten tRNAs erkennen nicht nur ein Codon	1237
27.3 Ribosomen	1240
27.3.1 Das prokaryotische Ribosom besteht aus zwei Untereinheiten	1240
27.3.2 Das eukaryotische Ribosom ist größer und komplexer aufgebaut	1246
27.4 Translation	1248
27.4.1 Die Ketteninitiation erfordert eine Initiator-tRNA und Initiationsfaktoren	1250
27.4.2 Das Ribosom dechiffriert die mRNA, katalysiert die Bildung der Peptidbindung und geht dann zum nächsten Codon weiter	1256
27.4.3 Freisetzungsfaktoren beenden die Translation	1269
27.5 Posttranslationale Bearbeitung	1272
27.5.1 Ribosomenassoziierte Chaperone unterstützen die Proteinfaltung	1272
27.5.2 Neu synthetisierte Proteine können kovalent modifiziert werden	1274
Kapitel 28 Regulation der Genexpression	1285
28.1 Organisation des Genoms	1285
28.1.1 Die Anzahl der Gene variiert zwischen Organismen	1286
28.1.2 Gencluster	1290
28.1.3 Eukaryotische Genome enthalten repetitive Sequenzen	1292
28.2 Regulation der prokaryotischen Genexpression	1295
28.2.1 Das lac-Operon wird vom lac-Repressor kontrolliert	1296
28.2.2 Katabolitrepression: ein Beispiel für Genaktivierung	1300
28.2.3 Attenuierung reguliert die Transkriptionstermination	1302
28.2.4 Riboswitches sind metabolitregistrierende RNAs	1305
28.3 Regulation der eukaryotischen Genexpression	1307
28.3.1 Chromatinstruktur und Genexpression	1307
28.3.2 Eukaryoten enthalten mehrere Transkriptionsaktivatoren	1321
28.3.3 Posttranskriptionale Kontrollmechanismen	1328
28.3.4 Antikörpervielfalt entsteht durch somatische Rekombination und Hypermutation	1337
28.4 Zellcyclus, Krebs, Apoptose und Entwicklung	1341
28.4.1 Der Zellcyclus ist streng reglementiert	1341
28.4.2 Tumorsuppressoren verhindern Krebs	1343
28.4.3 Apoptose ist ein geordneter Vorgang	1347
28.4.4 Molekulare Grundlagen der Entwicklung	1351
Glossar	1365
Lösungen zu den Aufgaben	1396
Stichwortverzeichnis	1470
EULA	1494

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